Значение слова серин

заменимая в питании чело века аминокислота (a-амино-b-оксипропионовая кислота), входящая в состав белков (в т. ч. активных центров многих ферментов) и некоторых фосфатидов; промежуточный продукт биосинтеза цистеина и глицина.

алифатическая аминокислота CH2(OH)CH(NH2)COOH. Входит в состав белков и некоторых сложных липидов. Играет важную роль в проявлении каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов (т. н. сериновых протеаз).

a-амино-b-оксипропионовая кислота, HOCH2CH (NH2) COOH, природная аминокислота. Существует в виде 2 оптически-активных ≈ L- и D- и рацемической ≈ DL-форм. Почти все белки содержат L-C.; особенно богаты им белки шёлка ≈ фиброин (до 16%) и серицин (до 40%), из которого С. был выделен в 1865 нем. химиком Э. Кремером. В состав белков входят также фосфорные эфиры С. С. ≈ заменимая аминокислота, её предшественником в биосинтезе живыми организмами служит D-З-фосфоглицериновая кислота (промежуточный продукт гликолиза ). В клетках С. участвует в биосинтезе глицина , серосодержащих аминокислот ( метионина , цистеина ), триптофана , а также этаноламина, сфинголипидов , служит источником одноуглеродного фрагмента (превращение в глицин с участием тетрагидрофолиевой кислоты ≈ ТГФК), который играет важную роль в биосинтезе холина, пуриновых оснований и пр.:

Серин + ТГКФ ╝ Глицин + N5. N10-meтилен-ТГКФ. При распаде С. в организме образуется пировиноградная кислота , которая через ацетилкофермент А включается в трикарбоновых кислот цикл . Каталитические функции ряда ферментов (химотрипсин, трипсин, бактериальные протеазы, эстеразы, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, щелочная фосфатаза) обусловливаются реакционной способностью гидроксильной группы остатка С., входящего в состав активного центра этих ферментов. В сферу. действия ферментов сериновой группы входят реакции гидролиза пептидов, амидов, эфиров карбоновых кислот и переноса остатка фосфорной кислоты. Производными С. являются антибиотики циклосерин, азасерин.

Лит.: Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974.

Э. Н. Сафонова.

Сери́н (α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.

L-серин участвует в построении почти всех природных белков . Впервые серин был выделен из шёлка , в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата .

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов ( эстераз , пептидгидролаз ), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты , активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз.

Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы .

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов .

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других аминокислот: глицина , цистеина , метионина , триптофана .

Глицин образуется из серина при действии серин-оксиметилтрансферазы в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты . Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов , этаноламина , и других важных продуктов обмена веществ.

В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованием пировиноградной кислоты , которая в дальнейшем включается в цикл Кребса .

D-серин образуется из L-серина при помощи фермента серин-рацемазы и является эндогенным лигандом глицинового сайта NMDA-рецептора . Деградация D-серина происходит под воздействием оксидазы D-аминокислот .

Категория:Аминокислоты