Словарь медицинских терминов
протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление пептидных связей во внутриклеточных белках и пептидах.
Энциклопедический словарь, 1998 г.
ферменты, катализирующие расщепление пептидов и белков в клетках и тканях живых организмов. Катепсины часто называют тканевыми протеазами.
Большая Советская Энциклопедия
(от греч. kathépso ≈ перевариваю), протеолитические внутриклеточные ферменты класса гидролаз; катализируют гидролиз пептидной связи в пептидах и белках . К. широко распространены в животных и растительных тканях и микроорганизмах. По характеру и специфичности ферментативного действия К. делят на эндопептидазы, способные гидролизовать внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов, и экзопептидазы, действующие только на соединения, имеющие одну или несколько свободных концевых карбоксильных или аминогрупп. К. способны также катализировать реакции, которые могут приводить к удлинению пептидной цепи. Почти все К. активируются соединениями, содержащими сульфгидрильные группы (цистеин, глутатион и др.).
Википедия
Катепсины — протеазы , в основном внутриклеточные. Большинство катепсинов проявляют активность внутри лизосом , разрушая захваченные клеткой молекулы. По строению активного участка катепсины разделяют на цистеиновые, сериновые и аспартатные протеазы. Наиболее многочисленны катепсины, содержащие в своём активном сайте цистеин: это катепсины B , C , H, F, L, K, O, S, V/L2 , X, W. К сериновым протеазам относятся катепсины A и G , к аспартатным — D и E.
Оптимальное значение pH для действия катепсинов равно 3,8. Активность катепсинов растёт в опухолевых клетках. Катепсины группы В — трипсиноподобные; группы D — действуют подобно пепсину, активируют другие катепсины. Катепсин группы G наиболее активен в полиморфноядерных лейкоцитах, действует подобно химотрипсину.