Википедия
Убиквити́н (от — вездесущий) — небольшой (8.5 кДа ) консервативный белок эукариот , участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также их функций. Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов. Убиквитин был открыт в 1975 году Гидеоном Голдштейном с соавторами и охарактеризован в 70—80-х годах XX века. В геноме человека есть четыре гена , кодирующих убиквитин: UBB , UBC , UBA52 и RPS27A .
Убиквитинирование — это посттрансляционное присоединение ферментами убиквитинлигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина может оказывать различное воздействие на белки-мишени: оно влияет на внутриклеточную локализацию , оказывает воздействие на их активность, способствует или препятствует белок-белковым взаимодействиям . Однако первой открытой функцией убиквитина стала протеолитическая деградация белков, помеченных полиубиквитиновыми цепями , с помощью 26S протеасомы . Убиквитин регулирует и такие важные процессы, как пролиферация , развитие и дифференцировка клеток , реакция на стресс и патогены , репарация ДНК .
В 2004 году Аарон Чехановер , Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка».